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國自然研究新寵:O-GlcNAc糖基化修飾 | 應用思路盤點

來源: 上海中科新生命生物科技有限公司   2022-9-30   訪問量:836評論(0)

O-GlcNAc糖基化修飾是指在蛋白質的絲氨酸和/或蘇氨酸殘基上僅添加一個單糖修飾,它通過影響蛋白質穩定性、亞細胞定位、活性等調控細胞周期、凋亡等多種關鍵的細胞生物學過程,進而調控機體的生理、病理等過程。近些年,關于O-GlcNAc糖基化修飾的高質量研究論文不斷發表,而且在國家自然科學基金的資助項目中,O-GlcNAc糖基化修飾的相關項目也有不少,O-GlcNAc糖基化修飾已成為當前生命科學和基礎醫學研究的熱點之一。


那么O-GlcNAc糖基化修飾如何發文呢?今天為大家整理了O-GlcNAc糖基化修飾相關的高分文章,有助于大家了解O-GlcNAc糖基化修飾的研究思路,為您的研究增加新的亮點。

實驗設計一

層層深入,修飾功能機制深度挖掘

整體方案:O-GlcNAc修飾組學分析+修飾驗證+功能驗證


應用方向:醫學疾病機制研究

文獻題目:Quantitative chemoproteomics reveals O-GlcNAcylation of cystathionine γ-lyase (CSE) represses trophoblast syncytialization(點擊閱讀)

發文期刊:Cell Chemical Biology

影響因子:9.039

研究領域:生殖發育

發文日期:2021.06

研究背景:已知母體O-GlcNAc糖基化修飾缺陷將導致多種妊娠不良事件,如子癇、先兆流產等。滋養層細胞的合胞化是胚胎早期發育的關鍵時期,但O-GlcNAc修飾對其具體調控機制并不清楚。

研究結果:本研究通過O-GlcNAc蛋白修飾組學分析了滋養細胞合胞化過程中修飾蛋白的動態變化,發現此過程中O-GlcNAc修飾顯著上調胱硫醚γ-裂解酶 (CSE),且滋養細胞合胞化過程中,CSE的第138位絲氨酸被快速的O-GlcNAc修飾,該修飾增加了CSE的活性和H2S產量,進一步通過H2S分子阻礙了雄激素受體(AR)的二聚體過程,從而控制滋養細胞合胞化過程。研究者還在臨床樣本中證實CSE的O-GlcNAc水平異常升高與患者胎盤中的合胞化水平不足密切相關。

發文思路:




實驗設計二

多修飾組學聯合crosstalk

整體方案:O-GlcNAc修飾組+磷酸化修飾組+生信聯合

眾所周知,磷酸化修飾發生在蛋白質的Ser/Thr氨基酸,O-GlcNAc糖基化修飾也同樣發生在蛋白質的Ser/Thr,目前研究發現O-GlcNAc糖基化與磷酸化crosstalk共同調控蛋白質的功能,其具體作用方式如下圖中所示。所以當您的研究領域中磷酸化修飾已被研究、想提高文章新穎性、增加文章亮點時,O-GlcNAc糖基化修飾+磷酸化修飾無疑是您的錦囊妙計。


應用方向:農業發育研究

文獻題目:The Protein Modifications of O-GlcNAcylation and Phosphorylation Mediate Vernalization Response for Flowering in Winter Wheat

發文期刊:Plant Physiology

影響因子:8.4

研究領域:植物生長發育

發文日期:2019.07

研究背景:已知O-GlcNAc糖基化和磷酸化分別在多種生物學過程發揮重要的作用,且O-GlcNAc可以影響磷酸化的狀態。但他們在植物中響應外界環境信號時的協同作用知之甚少。

研究結果:本文探究了O-GlcNAc糖基化修飾在春化過程中的作用,并分析了O-GlcNAc糖基化和磷酸化蛋白在春化反應中的動態分布。結果發現O-GlcNAc糖基化修飾影響了春化反應,進而改變VRN基因的表達,從而影響了開花。O-GlcNAc糖基化組學和磷酸化組學分別鑒定出多種不同O-GlcNAc蛋白和磷酸化蛋白,其參與了不同的信號通路。此外,研究發現31個春化相關的蛋白被鑒定為同時發生磷酸化和O-GlcNAc糖基化修飾,其中3%的蛋白上兩種修飾發生在同一個修飾位點,其余97%共同調控蛋白功能。發生共修飾的TaGRP2(O-GlcNAc (S87)和磷酸化(S152)),位點突變影響了TaGRP2在體外與TaVRN1的結合。綜上所述,關鍵途徑節點上的O-GlcNAc糖基化修飾和磷酸化的動態網絡調節小麥春化反應并介導開花。

發文思路:



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